Comprender o funcionamento do noso corpo é o primeiro paso para poder deseñar novas terapias máis efectivas para tratar e curar enfermidades. Neste sentido, é moita a investigación básica e aplicada que se centra no estudo do organismo a un nivel moi específico: o das proteínas e os péptidos, que regulan a meirande parte dos procesos biolóxicos. O doutor Julián Bergueiro, pertencente ao Centro Singular CiQUS da USC, vén de publicar un recente artigo onde analiza ditas moléculas comezando polo máis básico, pero non menos importante: como se ordenan e conforman as súas estruturas.
Unha propiedade crucial que ordena todo
As hélices son estruturas que poden atoparse de maneira natural en moitas moléculas relevantes, como as proteínas, que regulan o funcionamento de moitas das actividades esenciais do organismo. Ditas hélices teñen un sentido de xiro que depende de como estean organizados os seus compoñentes básicos. Ao comprender como se forma unha hélice, podemos entender mellor como estas estruturas afectan o comportamento das proteínas no noso corpo.
No caso dos péptidos, pequenas proteínas, a súa forma helicoidal débese á repetición de certos bloques máis básicos, chamados aminoácidos. Estas unidades poden ordenarse e crear capas para adoptar unha orientación especial que inflúe nas propiedades do péptido. Esta propiedade, chamada quiralidade, xoga un papel crucial na forma no funcionamento destas estruturas moleculares.
Un novo estudo da Universidade de Santiago de Compostela (USC) publicado na revista Nature Communications analiza esta nova capa de información quiral que pode xerarse en péptidos cunha forma específica, a hélice alfa. Tras estudar os diferentes tipos de hélices que poden formarse, os autores puideron describir por primeira vez un modelo de simetría que permite comprender mellor como se relacionan as mesmas. O traballo, liderado polo doutor Julián Bergueiro no Centro Singular CiQUS, detalla como as distintas secuencias de aminoácidos afectan a disposición e propiedades destas estruturas helicoidais.
Contrastar a teoría coa experimentación
Para conseguilo, os investigadores empregaron técnicas de computación avanzadas cunha técnica experimental que analiza como interactúan as moléculas coa luz, o que permitiu obter observacións que coincidían de maneira precisa coas predicións teóricas.
“Os resultados mostraron que os diferentes patróns ou diferentes maneiras de repetir os aminoácidos producen distintas estruturas helicoidais. Isto é esencial para comprender como realizan a súa actividade biolóxica moitas proteínas e potencialmente para deseñar novas moléculas para usos en medicina, biotecnoloxía ou novos materiais biocompatibles” explica Bergueiro, investigador Ramón y Cajal da USC.
Este estudo, explican os investigadores do CiQUS, marca un avance significativo no campo da química de péptidos, transformando a nosa comprensión de como as estruturas helicoidais poden ser potencialmente aproveitadas no desenvolvemento de novos compostos e tecnoloxías cunha finalizade sanitaria.
Referencia: “Exo-chirality of the α-helix” (Publicado en Nature Communications)
