Un estudo da USC descobre que prións naturais e artificiais comparten estrutura

Os prións adquiriron sona hai uns anos como principais causantes do denominado mal das ‘vacas tolas’, pero non foi ata hai pouco que os investigadores comprenderon o seu mecanismo preciso de propagación. Agora, un traballo no que participan investigadores da USC, equipara os prións naturais e os artificiais. Ambos están constituídos exclusivamente por proteína, carecen de ácidos nucleicos, son igualmente infecciosos e provocan a mesma enfermidade neurodexenerativa mortal que os naturais.

O achado publícao a prestixiosa revista PloS Pathogens nun artigo que lidera o investigador da Universidade de California en San Diego Alejandro M. Sevillano e no que o equipo do profesor da USC Jesús Requena demostra que prións recombinantes –aqueles producidos de xeito artificial in vitro– teñen unha estrutura similar aos naturais presentes nos cerebros de animais experimentais infectados por este estraño axente infeccioso.

Publicidade

O achado permitirá comprender o mecanismo de propagación destas estruturas

Trátase dun fito de relevancia que se vén sumar a outros avances recentes do mesmo grupo da USC que hai pouco tamén resolvía, en colaboración con Sevillano, a arquitectura xenérica dos prións naturais. Esta “correspóndese coa dun sacarrollas de catro voltas” e “permite comprender o mecanismo de propagación destes enigmáticos axentes patoxénicos”, aclara Requena.

A posibilidade de xerar prións artificiais é precisa para desentrañar os detalles moleculares da súa estrutura e así avanzar na comprensión do seu comportamento. “Para que os detalles moleculares da estrutura dos prións poidan ser resoltos é preciso o uso de técnicas de Resonancia Magnética Molecular (RMN) e para iso son necesarios modelos artificiais nos que se poida inducir á carta aminoácidos isotopicamente marcados e visibles mediante RMN”, explica Jesús Requena. O presente estudo “constitúe un primeiro paso nesa dirección”.

Publicidade

Na xeración dos novos modelos artificiais, o equipo de Jesús Requena colaborou co grupo dirixido por Joaquín Castilla do CIC-Biogune de Bilbao e a súa análise baseouse na utilización da técnica denominada proteólise limitada. Por esta vía, os prións recombinantes son fragmentados mediante unha proteasa e os anacos resultantes analizados mediante técnicas inmunoquímicas e espectroscópicas e comparados cos obtidos mediante un tratamento similar de mostras de prións naturais. En conxunto, o estudo forma parte do traballo de doutoramento de Alejandro M. Sevillano, actualmente investigador posdoutoral no laboratorio da profesora Christina J. Sigurdson na Universidade de California en San Diego onde continua traballando cos prións.

DEIXAR UNHA RESPOSTA

Please enter your comment!
Please enter your name here

Este sitio usa Akismet para reducir o spam. Aprende como se procesan os datos dos teus comentarios.

Relacionadas

A nova Unidade Mixta da USC avanzará en anticorpos terapéuticos para cancro e doenzas inflamatorias

A iniciativa reúne persoal investigador do CiMUS e a biotecnolóxica SunRock Biopharma para impulsar tratamentos biolóxicos de precisión

A física Yolanda Prezado, premio Wonenburger 2026 polos seus estudos en radioterapia

A Unidade de Muller e Ciencia da Xunta concede por unanimidade o galardón á investigadora galega, considerada unha referencia europea en protonterapia

Radiografía do piropo galego: da sedución á complicidade a través do humor

A investigadora Estela Fidalgo realizou un estudo con 100 persoas para coñecer como mudan as estratexias comunicativas nas relacións afectivo-sexuais

O alzhéimer canino existe: a galega que analiza cerebros de cans para anticipar o diagnóstico

A investigadora Belén Larrán estuda unha doenza que causa desorientación e ansiedade, e afecta máis da metade dos individuos maiores de 15 anos