Un estudo da USC descobre que prións naturais e artificiais comparten estrutura

Os prións adquiriron sona hai uns anos como principais causantes do denominado mal das ‘vacas tolas’, pero non foi ata hai pouco que os investigadores comprenderon o seu mecanismo preciso de propagación. Agora, un traballo no que participan investigadores da USC, equipara os prións naturais e os artificiais. Ambos están constituídos exclusivamente por proteína, carecen de ácidos nucleicos, son igualmente infecciosos e provocan a mesma enfermidade neurodexenerativa mortal que os naturais.

O achado publícao a prestixiosa revista PloS Pathogens nun artigo que lidera o investigador da Universidade de California en San Diego Alejandro M. Sevillano e no que o equipo do profesor da USC Jesús Requena demostra que prións recombinantes –aqueles producidos de xeito artificial in vitro– teñen unha estrutura similar aos naturais presentes nos cerebros de animais experimentais infectados por este estraño axente infeccioso.

Publicidade

O achado permitirá comprender o mecanismo de propagación destas estruturas

Trátase dun fito de relevancia que se vén sumar a outros avances recentes do mesmo grupo da USC que hai pouco tamén resolvía, en colaboración con Sevillano, a arquitectura xenérica dos prións naturais. Esta “correspóndese coa dun sacarrollas de catro voltas” e “permite comprender o mecanismo de propagación destes enigmáticos axentes patoxénicos”, aclara Requena.

A posibilidade de xerar prións artificiais é precisa para desentrañar os detalles moleculares da súa estrutura e así avanzar na comprensión do seu comportamento. “Para que os detalles moleculares da estrutura dos prións poidan ser resoltos é preciso o uso de técnicas de Resonancia Magnética Molecular (RMN) e para iso son necesarios modelos artificiais nos que se poida inducir á carta aminoácidos isotopicamente marcados e visibles mediante RMN”, explica Jesús Requena. O presente estudo “constitúe un primeiro paso nesa dirección”.

Publicidade

Na xeración dos novos modelos artificiais, o equipo de Jesús Requena colaborou co grupo dirixido por Joaquín Castilla do CIC-Biogune de Bilbao e a súa análise baseouse na utilización da técnica denominada proteólise limitada. Por esta vía, os prións recombinantes son fragmentados mediante unha proteasa e os anacos resultantes analizados mediante técnicas inmunoquímicas e espectroscópicas e comparados cos obtidos mediante un tratamento similar de mostras de prións naturais. En conxunto, o estudo forma parte do traballo de doutoramento de Alejandro M. Sevillano, actualmente investigador posdoutoral no laboratorio da profesora Christina J. Sigurdson na Universidade de California en San Diego onde continua traballando cos prións.

DEIXAR UNHA RESPOSTA

Please enter your comment!
Please enter your name here

Este sitio usa Akismet para reducir o spam. Aprende como se procesan os datos dos teus comentarios.

Relacionadas

Un equipo galego abre a porta a detectar a periodontite mediante unha mostra de saliva e IA

A investigación, liderada pola USC e o IDIS, indica que o mellor modelo do experimento acada unha sensibilidade superior ao 92%

Das visitas a Santiago ás colaboracións científicas: estes son os vínculos do Nobel de Física con Galicia

O galardoado Francis Halzen é o presidente do Comité Asesor do IGFAE e colaborou cos científicos Enrique Zas, Jaime Álvarez ou Ricardo Vázquez

Un estudo galego propón novos criterios para identificar áreas de lonxevidade extrema

Investigadores do IDIS e da UVigo publican por primeira vez un marco metodolóxico que inclúe parámetros demográficos e epidemiolóxicos

Un científico do CiQUS obtén unha prestixiosa axuda para impulsar un novo enfoque de deseño molecular

Luis M. Mateo é beneficiario dunha Branco Weiss Fellowship, unha das bolsas con máis recoñecemento internacional destinada a investigadores mozos