Proteínas cristalizadas para novos fármacos

Investigadores do CiQUS acaban de publicar na revista Structural Dynamics un estudo no que observaron in vivo e en tempo real o crecemento de cristais, obtendo unha información moi importante acerca do proceso de formación de cristais.
A cristalografía de raios X é unha ferramenta fundamental para identificar a estrutura atómica e molecular de moitos materiais que poden formar cristais, tales como metais ou minerais, pero tamén de diversas moléculas inorgánicas, orgánicas e biolóxicas. Por exemplo, a estrutura tridimensional dunha proteína determina a súa función, de maneira que a visión estrutural de proteínas con resolución atómica é importante para entender a maquinaria da vida ou para o deseño e desenvolvemento de novos fármacos.

Logotipo do CIQUS de Santiago.
Logotipo do CIQUS de Santiago.

Esta técnica require cristais suficientemente grandes como para obter puntos de vista estruturais con resolución atómica, obtidos de modo rutinario in vitro mediante un cribado que consume moito tempo. Non obstante, nos últimos anos obtívose con éxito algunha información estrutural a partir de pequenos microcristais de proteínas cultivadas dentro de células vivas, in vivo, o que ofrece novas e interesantes posibilidades para estudar as proteínas que non forman cristais in vitro. Por desgraza, a formación de cristais dentro dunha célula viva aínda representa case sempre un evento espontáneo que se detecta por casualidade.
Para o seu estudo, os investigadores empregaron dúas proteínas diferentes: a luciferasa de luciérnaga e una versión truncada dunha proteína do reovirus aviar, chamada muNS, o que permitiu seguir mediante fluorescencia as etapas iniciais na formación de cristais nas células. Así, os científicos do CiQUS detectaron a formación espontánea de cristais de proteínas dentro das células cando se expresan dúas proteínas diferentes co sistema de baculovirus.

Os investigadores xa rexistraron unha patente para etiquetar proteínas

O Grupo de Viroloxía Molecular , liderado no CIQUS polos profesores J. Benavente e Martínez Costas, estudou a bioloxía molecular do reovirus aviar (ver vídeo) que derivou na patente dunha plataforma tecnolóxica de etiquetado de proteínas e que actualmente están tanto adaptando a outros sistemas de expresión como estudando as súas diferentes aplicacións biotecnolóxicas.
O traballo que publica Structural Dynamics coordinouno o profesor Lars L. Redecke (Center for Structural and Cell Biology in Medicine ) da Universidade alemá de Lübeck, en colaboración co CiQUS, a Interfaculty Institute of Biochemistry da Universidade de Tübingen (Alemaña) e o Institute of Biochemistry and Molecular Biology (Universidade de Hamburgo).

Publicidade

DEIXAR UNHA RESPOSTA

Please enter your comment!
Please enter your name here

Este sitio usa Akismet para reducir o spam. Aprende como se procesan os datos dos teus comentarios.

Relacionadas

Péptidos para transportar medicamentos xenéticos: a aposta de TraffikGene

A empresa nada na USC, gañadora GCiencia Galicia Spin-Off como Idea Emerxente, desenvolve unha plataforma para conducir ADN e ARN ao interior das células

Que hai detrás dunha axuda Marie Curie? Catro investigadores contan como conseguiron a súa

Atopar un grupo receptor complementario, construír un proxecto sólido e contar con apoio institucional son algunhas das claves que destacan os beneficiarios das bolsas europeas no CiQUS

Un equipo da USC logra unha reacción química para construír bibliotecas de moléculas codificadas por ADN

O descubrimento liderado polo investigador do CiQUS Manuel Nappi pode ser clave na procura de fármacos

Roubar a estabilidade dunha molécula ultra-estable durante unha fracción de segundo: así o estuda o CiQUS

O científico Luis M. Mateo recibe a prestixiosa Bolsa Branco Weiss que financiará o proxecto ‘PhthalocyanYnes’ con máis de 635.000 euros durante cinco anos